Unravelling the mechanism of non-ribosomal peptide synthesis by cyclodipeptide synthases.

Abstract : Cyclodipeptide synthases form cyclodipeptides from two aminoacyl transfer RNAs. They use a ping-pong mechanism that begins with transfer of the aminoacyl moiety of the first aminoacyl tRNA onto a conserved serine, yielding an aminoacyl enzyme. Combining X-ray crystallography, site-directed mutagenesis and affinity labelling of the cyclodipeptide synthase AlbC, we demonstrate that the covalent intermediate reacts with the aminoacyl moiety of the second aminoacyl tRNA, forming a dipeptidyl enzyme, and identify the aminoacyl-binding sites of the aminoacyl tRNAs.
Type de document :
Article dans une revue
Nature Communications, Nature Publishing Group, 2014, 5 (October), pp.5141. 〈10.1038/ncomms6141〉
Liste complète des métadonnées

Littérature citée [29 références]  Voir  Masquer  Télécharger

https://hal-polytechnique.archives-ouvertes.fr/hal-01098814
Contributeur : Denis Roura <>
Soumis le : lundi 2 novembre 2015 - 17:27:13
Dernière modification le : jeudi 10 mai 2018 - 02:08:15
Document(s) archivé(s) le : vendredi 28 avril 2017 - 06:10:54

Fichiers

ncomms6141 (1).pdf
Fichiers éditeurs autorisés sur une archive ouverte

Identifiants

Collections

Citation

Mireille Moutiez, Emmanuelle Schmitt, Jérôme Seguin, Robert Thai, Emmanuel Favry, et al.. Unravelling the mechanism of non-ribosomal peptide synthesis by cyclodipeptide synthases.. Nature Communications, Nature Publishing Group, 2014, 5 (October), pp.5141. 〈10.1038/ncomms6141〉. 〈hal-01098814〉

Partager

Métriques

Consultations de la notice

197

Téléchargements de fichiers

217